Chất xúc tác sinh học bền với oxy từ vi khuẩn ưa nhiệt có thể thúc đẩy sản xuất hydro
Tác giả: Thomas Happe, Ruhr-Universitaet-Bochum
Nguồn: Tạp chí của Hiệp hội Hóa học Hoa Kỳ (2025). DOI: 10.1021/jacs.4c18483
Trong điều kiện không có không khí, các vi sinh vật sản xuất hydro bằng cách sử dụng một loại enzyme gọi là [FeFe]-hydrogenase, một trong những chất xúc tác sinh học sản xuất hydro hiệu quả nhất được biết đến và là một công cụ đầy hứa hẹn cho năng lượng hydro xanh. Tuy nhiên, các enzyme này bị phá hủy nhanh chóng khi tiếp xúc với không khí, cho đến nay đã hạn chế việc sử dụng chúng trong công nghiệp.
Giờ đây, các nỗ lực chung do các nhà khoa học từ nhóm Công nghệ quang sinh học và Trung tâm Hóa học lý thuyết tại Đại học Ruhr Bochum, Đức dẫn đầu đã phân lập được một loại [FeFe]-hydrogenase bền với oxy mới và tiết lộ "mẹo" của nó đối với sự ổn định oxy này.
Kết quả được công bố trên Tạp chí của Hiệp hội Hóa học Hoa Kỳ.
Trong quá trình theo đuổi [FeFe]-hydrogenase có độ ổn định cao, nhóm nghiên cứu đã bắt đầu tìm kiếm [FeFe]-hydrogenase từ vi khuẩn ưa nhiệt. Sử dụng các công cụ tin sinh học, họ đã tìm thấy vi khuẩn ưa nhiệt Thermosediminibacter oceani, phát triển mạnh ở nhiệt độ khoảng 70˚C và sở hữu một [FeFe]-hydrogenase có khả năng thú vị.
Hiểu về độ ổn định oxy cao
Sau khi sản xuất và phân lập thành công [FeFe]-hydrogenase mới này, họ đã quan sát thấy độ ổn định nhiệt tốt và độ ổn định oxy chưa từng có của nó—nó thậm chí vẫn tồn tại sau nhiều ngày tiếp xúc với không khí.
"Thật thú vị khi thấy độ ổn định cao này", Subhasri Ghosh, tác giả đầu tiên của nghiên cứu cho biết.
Sử dụng các phép đo sản xuất hydro, quang phổ, đột biến định hướng vị trí và dự đoán cấu trúc dựa trên máy học cùng với mô phỏng máy tính động lực học phân tử, các nhà nghiên cứu đã có được những hiểu biết chi tiết về cơ chế bảo vệ oxy. Họ phát hiện ra rằng một axit amin chứa lưu huỳnh bổ sung nằm gần trung tâm xúc tác rất quan trọng đối với độ ổn định của oxy.
"Ngoài ra, một nhóm các axit amin kỵ nước ảnh hưởng đến động lực học của protein và giúp điều chỉnh khả năng kháng oxy", Giáo sư Lars Schäfer cho biết.
"Chúng tôi tin chắc rằng một số phát hiện này có thể được áp dụng cho các hydrogenase [FeFe] khác và có thể giúp thiết kế các hydrogenase [FeFe] ổn định hơn với oxy", Giáo sư Thomas Happe từ nhóm Công nghệ quang sinh học Ruhr University Bochum, người đứng đầu nghiên cứu, kết luận.
Thông tin thêm: Subhasri Ghosh và cộng sự, Động lực học của protein ảnh hưởng đến độ ổn định của O2 của hydrogenase nhóm B [FeFe] từ Thermosediminibacter oceani, Tạp chí của Hiệp hội Hóa học Hoa Kỳ (2025). DOI: 10.1021/jacs.4c18483
Thông tin tạp chí: Tạp chí của Hiệp hội Hóa học Hoa Kỳ
Do Ruhr-Universitaet-Bochum cung cấp
